Классификация аминокислот

Входящие в состав белков аминокислоты классифицируют в зависимости от особенностей их боковых групп. Например, исходя из их отношения к воде при биологических значениях рН (около рН 7,0), различают неполярные, или гидрофобные, аминокислоты и полярные, или гидрофильные. Кроме того, среди полярных аминокислот выделяют нейтральные (незаряженные); они содержат по одной кислой (карбоксильная) и одной основной группе (аминогруппа). Если же в аминокислоте присутствует более одной из вышеназванных групп, то их называют, соответственно, кислыми и основными.

Большинство микроорганизмов и растения создают все необходимые им аминокислоты из более простых молекул. В отличие от них животные организмы не могут синтезировать некоторые из аминокислот, в которых они нуждаются. Такие аминокислоты они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Поэтому, исходя из пищевой ценности, аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. К числу незаменимых для человека аминокислот относятся валин, треонин, триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, а для детей незаменимыми являются также гистидин и аргинин. Недостаток любой из незаменимых аминокислот в организме приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста и развития.

В отдельных белках встречаются редкие (нестандартные) аминокислоты, которые образуются путем различных химических превращений боковых групп обычных аминокислот в ходе синтеза белка на рибосомах или после его окончания (так называемая посттрансляционная модификация белков) (см. Белки). Например, в состав коллагена(белка соединительной ткани) входят гидроксипролин и гидроксилизин, являющиеся производными пролина и лизина соответственно; в мышечном белке миозине присутствует метиллизин; только в белке эластине содержится производное лизина — десмозин.