Заключение

Рефераты по химии / Специфичность фермента амилазы / Заключение

Благодаря своей функции разнообразные ферменты обеспечивают быстрое протекание в организме огромного числа химических реакций. В настоящее время выделены и изучены сотни ферментов известно, что живая клетка может содержать до 1000 различных ферментов, каждый из которых ускоряет ту или иную химическую реакцию.

Важно подчеркнуть, что изучение ферментов имеет огромное значение для любой фундаментальной и прикладной области биологии, а также для многих практических отраслей химической, пищевой и фармацевтической индустрии, занятых приготовлением катализаторов, антибиотиков, витаминов и многих других биологически активных веществ, используемых в народном хозяйстве и медицине

Роль ферментов в жизнедеятельности животных, растений и микроорганизмов колоссальна. Благодаря каталитической функции разнообразные ферменты обеспечивают быстрое протекание в организме и вне его огромного числа химических реакций.

В природе под каталитическим воздействием ферментов осуществляются процессы гидролиза, фосфоролиза, переноса различных групп (метильные радикалы, остатки фосфорной кислоты и т. д.), окисления и восстановления, расщепления и синтеза, изомеризации и т. п. В частности они катализируют реакции синтеза и распада нуклеиновых кислот, участвуют в процессе пищеварения, катализируют реакции анаэробного окисления и процесс свертывания крови. Практически все химические преобразования в живом веществе протекают с помощью ферментов. Естественно поэтому, что каталитическая функция ферментов лежит в основе жизнедеятельности любого организма

Разобрав поставленную задачу, изучение специфичности амилазы можно выделить следующее выводы:

1. Фермент амилазы слюны, осуществляет гидролиз крахмала до мальтозы. Амилаза действует на -1,4 -гликозидные связи, расщепляют амилозу внутри её цепи, в результате чего с большой скоростью образуются низкомолекулярные продукты гидролиза - нормальные -декстрины. Их дальнейший гидролиз даёт мальтозу, мальтотриозу и глюкозу. Расщепление -1,4-глюкозидных связей в амилозе носит случайный характер и подчиняется закону статистического распределения продуктов реакции. Расщепление более мелких фракций на последнем этапе амилоза носит уже не случайный характер - действие фермента направлено лишь на определённые -1,4-гликозидные связи. В конечном счёте - амилазы превращают амилозу в мальтозу и глюкозу. Уменьшение количества крахмала является признаком ферментативной реакции.

2. Амилазы специфичны у разных видов организмов. Физиологическая роль их состоит в мобилизации запасов полисахаридов в клетках (например, при прорастании семян).

3. Ионы тяжелых металлов, сильные кислоты, щелочи, спирт блокируют деятельность фермента, являются ингибиторами. Хлорид - ионы повышают активность фермента, являются активаторами. Активаторы стимулируют действие ферментов, но в отличие от коферментов не принимают участия в реакции.

Информация о химии

Кавендиш (Cavendish), Генри

Английский физик и химик Генри Кавендиш родился в Ницце; второй сын лорда Чарлза Кавендиша, герцога Девонширского. В 1749–1753 гг. обучался в Кембриджском университете, где заинтересовался естественными науками (надо отметит ...

Джилберт (Gilbert), Уолтер

Американский молекулярный биолог Уолтер Джилберт родился в г. Бостон (штат Массачусетс), в семье Рихарда Джилберта, экономиста кейнсианского толка, который с 1924 по 1939 г. преподавал в Гарвардском университете, и Эммы Джилберт ( ...

Ho — Гольмий

ГОЛЬМИЙ (лат. Holmium), Но, химический элемент III группы периодической системы, атомный номер 67, атомная масса 164,9304, относится к лантаноидам. Свойства: серебристо-белый металл; плотность 8,80 г/см3, tпл 1470 °С. Назван ...